Structures et fonctions des hémoprotéines hexacoordinées

Le médecin physiologiste allemand Hoppe‐Seyler (1862) a été le premier à attribuer la fonction de fixation et de transport de l’oxygène au pigment respiratoire contenu dans les globules rouges humains. Il a créé le mot «hémoglobine» pour désigner ce pigment: hema sang et globo boule (en référence à la forme sphérique de l’érythrocyte). Aujourd’hui le terme générique d’hémoglobine est souvent employé pour désigner la superfamille des globines, dont l’hémoglobine n’est qu’un membre, au même titre que la myoglobine, la cytoglobine, ou la neuroglobine. La superfamille des globines englobe des protéines homologues composées par l’association d’une partie protéique, la globine, et d’une partie prosthétique, l’hème, présentant une structure tridimensionnelle très conservée, le «globin‐fold». Les hémoprotéines sont impliquées dans un grand nombre de fonctions biologiques qui incluent le stockage et le transport de ligands externes, le transfert d’électrons ou la catalyse. Cette étude se concentre sur les propriétés structurales, dynamiques et fonctionnelles d’hémoprotéines hexacoordinées: la neuroglobine, la cytoglobine et la protéine bactérienne EcDos.